Cinética Enzimática (Michaelis Menten)

Solapas principales

Las enzimas son proteínas con pesos moleculares del orden de 104 a 106 y catalizan la mayor parte de las reacciones que ocurren en los seres vivos. La acción de las enzimas es muy específica, catalizando sólo cierta clase de reacciones. Además, concentraciones muy pequeñas de enzima suelen ser suficientes para producir una actividad catalítica enorme sobre grandes cantidades de sustrato. Se denomina sustrato a la molécula sobre la que actúa la enzima. El sustrato se une al centro activo de la enzima, formando el complejo enzima-sustrato. En este complejo el sustrato se transforma en el producto, momento en el cual se libera de la enzima. Existen muchos mecanismos para explicar la catálisis enzimática, aquí consideraremos el más sencillo, el mecanismo de Michaelis Menten, que es: \begin{equation} E+S\rightleftharpoons ES \rightarrow E+P \end{equation} Donde E representa la enzima, S el sustrato, ES el complejo enzima-sustrato y P el producto final. La velocidad de la reacción vendrá dada por la expresión, $r=\frac{d[P]}{dt}=k_2[ES]$

Aplicando la aproximación al estado estacionario al complejo enzima-sustrato, ES: \begin{equation} \frac{d[ES]}{dt}=0=k_1[E]_0[S]-k_1[ES][S]-k_{-1}[ES]-k_2[ES] \end{equation} Despejando [ES], \begin{equation} [ES]_{ee}=\frac{k_1[E]_0[S]}{k_1[S]+k{-1}+k_2} \end{equation} Sustituyendo en la ecuación cinética \begin{equation} r=\frac{k_2k_1[E]_0[S]}{k_1[S]+k_{-1}+k_2} \end{equation} Dividiendo por $k_1$ \begin{equation} r=\frac{k_2[E]_0[S]}{[S]+\frac{k_{-1}+k_2}{k_1}}=\frac{k_2[E]_0[S]}{[S]+K_m} \end{equation} Donde $K_m$ es la constante de Michaelis: $K_m=\frac{k_{-1}+k_2}{k_1}$.

La ecuación de Michaelis Menten puede simplificarse dependiendo de la relación entre $K_m$ y $[S]$

  • Si $K_m >>[S] \;\;\; \Rightarrow \;\;\; r=\left(k_2/K_m\right)[E]_0[S]$. Reacción de primer orden, puesto que $[E]_0$ es constante para cada reacción.
  • Si $K_m<<[S] \;\;\; \Rightarrow r=k_2[E]_0$. En esta situación nos encontramos con una cinética de orden cero. A elevadas concentraciones de sustrato el enzima se satura y la velocidad deja de depender de la concentración del sustrato.